等电点就是蛋白质最爱的pH值，这时候它不喜不拒，所以会沉淀。查这个得用数据库或者实验法，比如查数据库的话，输入蛋白质名称就能看到它的等电点数值，比如卵清蛋白的等电点大约是4.7。测出来的结果就是那个数值，说明它在哪个pH值会变成两性电中性，溶解性最差。

为什么是这个答案呢？首先等电点跟氨基酸组成有关，比如酸性氨基酸多的话pI就低，碱性氨基酸多就高。比如文献里说牛血清白蛋白的pI是4.7，这时候它在pH4.7的溶液里会沉淀，这跟实验测的结果吻合。数据库比如UniProt能查到具体数值，而实验方法像等电聚焦也能通过沉淀位置确定pI。数据来源可靠，所以结果可信。比如有个研究测了200种酶的pI，发现平均在5-9之间，说明不同蛋白质差异大。但不管怎么查，结果都指向那个让蛋白质电荷平衡的pH值，这时候它最不溶于水。模拟效果：比如“这时候它不喜不拒”可能变成“这时候它不喜不拒，所以会沉淀”，标点可能多出逗号，句子合并成“这时候它不喜不拒，所以会沉淀，这时候它不喜不拒，所以会沉淀”。