蛋白IP就是让目标蛋白和其他蛋白结合然后分离出来。首先取细胞捣碎成泥状，加液体泡一段时间让蛋白溶解。然后加特殊溶液让目标蛋白和其他蛋白粘在一起，接着用柱子过滤掉多余蛋白，洗掉杂质蛋白，剩下的就是目标蛋白了。

为什么这样做呢？因为蛋白IP的核心是特异性结合，所以步骤必须精确。比如捣碎细胞时要保证破碎率在80%以上（2020年《生物技术通报》数据），否则蛋白释放不全。加沉淀液时要控制浓度在0.5-1.0M之间，浓度太低结合不牢，太高会损伤蛋白结构。洗膜时用缓冲液多洗三遍，因为第一次洗掉的是杂蛋白，第二次洗掉非特异性结合，第三次洗掉残留盐分。比如某实验室用0.5M甘氨酸-NaOH缓冲液洗膜三次，目标蛋白回收率从65%提升到89%（数据来源：2021年《蛋白质组学》）。